(Bio-) Funktionale und stimuliresponsive Oberflächen

Mikrostrukturierte poröse Cryogele als Mikro- und Nanokontainer.

Die Arbeitsgruppe beschäftigt sich mit der strahlenchemischen Synthese und Modifikation verschiedener Materialien in Hinblick auf Anwendungen in biologischen Systemen. Aktuelle Forschungsbeispiele sind Untersuchungen zur Wirkung von Nanopartikeln in biologischen Systemen, massenspektrometrische Analytik und Imaging von latenten Fingerabdruckspuren in der Forensik und Medizin sowie schaltbare/responsive biologische Systeme. Ein langfristiges Ziel der Forschung ist es, auf den Gebieten der Entwicklung dreidimensional mikrostrukturierter Polymermaterialien beizutragen. Hierzu zählen Materialien mit poröser und makroporöser Grundstruktur, wie beispielsweise Cryogele, die in der regenerativen Medizin oder als Wirkstoffträger eingesetzt werden können, als auch komplex mikrostrukturierte, oberflächenfunktionalisierte Komponenten in Lab-on-a-chip Systemen für die Bioanalytik und medizinische Diagnostik.
Cryogele sind makroporöse 3D-Strukturen, welche durch elektronenstrahlinduzierte Polymerisation im Eis erzeugt werden und durch ihre schwammartige Mikrostruktur die perfekte Wachstumsoberfläche für Zellen bieten. Beispielsweise können Zellen während der Elektronenbestrahlung in Cryogele eingelagert und danach entsprechend kultiviert werden.

Ausgewählte Publikationen

  • S. Reichelt, C. Abe, S. Hainich, W. Knolle, U. Decker, A. Prager, R. Konieczny, Electron-beam derived polymeric cryogels, Soft Matter 9 (2013), 2484.
  • S. Reichelt, C. Elsner, A. Prager, S. Naumov, J. Kuballa, M. R. Buchmeiser, Amino-functionalized monolithic spin-type columns for high-throughput lectin affinity chromatography of glycoproteins, Analyst 137 (2012) 2600-2607.

  • A. Gladytz, M. Wagner, T. Häupl, C. Elsner, B. Abel, Structure-Making Effects of Metal Nanoparticles in Amyloid Peptide Fibrillation, Part. Part. Syst. Charact. (2014) DOI: 10.1002/ppsc. 201400.

  • Y. Raz, J. Adler, A. Vogel, H.A. Scheidt, T. Häupl, B. Abel, D. Huster, Y. Miller, The influence of the K280 mutation and N- or C-terminal extensions on the structure, dynamics and fibril morphology of the R2 repeat, Phys. Chem. Chem. Phys. 16 (2014) 7710-7717.

  • A. Gladytz, E. Lugovoy, A. Charvat, T. Häupl, K. R. Siefermann, B. Abel, Intermediates caught in the act: Tracing insulin amyloid fibril formation in time by combined optical spectroscopy, light scattering, mass spectrometry and microscopy, Phys. Chem. Chem. Phys., 17 (2015) 918-927.

  • C. Elsner, D. Hintzen, A. Prager, K. R. Siefermann, and B. Abel, Supramolecular Assembly of Functional Hybrid Fibrils with Peptide-System-Peptide Monomers Near Silver-Nanoparticles, Z. Phys. Chem. 229(3) (2015) 427–442.